1．酶的特性酶是生物催化剂，几乎参与所有生命过程的活动。酶的催化效率极高，在可比条件下，大约是化学型催化剂的107～1013倍。酶本身基本上是蛋白质，主要由氨基酸组成，在各个酶的活性部位，氨基酸侧链群有不同的三维结构，由于不同酶的三维结构不同，可催化的反应也就不同，因而酶具有高度的专一性。酶只能与一种或一类底物起催化反应，有的底物或形成有立体异构体时，酶只选择性地催化某种异构体。例如l-谷氨酸脱氢酶只对l-谷氨酸起作用，而不对d-谷氨酸起作用。
2．酶的命名和分类酶的命名原则上是依它所催化的反应，即在它催化的底物名称或反应类别后加上"酶"（-ase）字，按催化反应酶可分为：
（1）氧化还原酶：催化氧化还原反应，又分为脱氢酶和还原酶等。
（2）转移酶：催化功能基团转移反应，例转氨酶等。
（3）水解酶：催化水解反应，当水解不同链时，又可分为酯酶、糖酶、蛋白酶、肽酶等。
（4）裂解酶：催化裂解反应。
（5）异构酶：催化异构反应。
（6）合成酶：催化合成反应。
3，酶催化反应的过程催化反应分两步，首先酶（e）和底物（s）形成酶一底物复（络）合物（es），然后进行化学反应；生成的产物（p）从酶的活性部位解析下来，酶又可重新作用。2个过程都是可逆的，而且是在于定条件下处于动态平衡状态。
e+s→es→p＋e由于es的形成，使底物的反应键变形（或极化），并且被固定在酶的活性部位，使底物与反应基团接近，把分子间的反应变成分子内的反应。再加上多功能集团的协同，使反应加速。温度会加速上述平衡的形成，因而温度对酶催化反应有极显著的影响，随着温度的上升而反应加快。但是高于40℃后，由蛋白质组成的酶会变性而失活。因而当ph、酶纯度和作用时间在一定的条件下，每种酶只在一定温度下有最大活力，此温度为该酶作用的最适宜温度。动物组织中的酶，最适温度一般在35～40℃，但这是相对的。如酶在干燥状态时对温度的耐受力高；细菌α-淀粉酶加入cacl2会增加热稳定性。ph、酶纯度，作用时间等其他条件改变时，最适作用温度也会变化。
同样每种酶也具有活力最大的最适ph（常见水解酶的最适ph表）。改变ph可明显改变反应方向。在考虑ph影响时，酶、底物和系统中其他组分的解离状态都不可忽视。酶具有许多可解离的基团（一cooh、一nh2等），有的基团在非解离状态下才有活性，而有的则是在离子状态下才有活性。因而胃和肠道等部位的ph对于酶活力是很重要的条件。
