脂肪酸在生物中有许多重要功能，例如它们是脂肪构建的基石，它们能够降解而产生能量，可以转化为醇和醛类，可以重塑或以共价键结合于蛋白质。所有这些代谢过程都有一个共同的起始步骤，即通过脂肪酸与辅酶A （CoA）形成硫酯键而使其激活。这一反应被乙酰辅酶A合成酶 （ACSs）所催化。因为天然脂肪酸成百上千，所有高等生物具有ACS活性的酶类也就不在少数。作者利用两种保守的结构域对人类DNA数据库进行了探测，鉴定出26族ACS基因和蛋白质。有些酶的生化特征以前曾有报道，其它的却未曾研究。这26种ACSs的氨基酸顺序测定结果，揭示出一些在结构或生化研究中推测的、对酶催化活性或底物结合活性具有重要意义的保守残基。众多ACS的存在可能暗示着，每一种酶都有其独特作用，决定着各个乙酰辅酶A产物特殊的代谢命运。
生物标记对于诊断疾病的危险程度，确定患者是否存在某种疾病，以及采用何种治疗方案，都非常有用。生物标记发现之后，就必须确定它在血清或血浆中是否存在以及具体的含量。但是，很多生物标记存在的量非常少，很难进行定量。本文作者提出一种对血浆中低丰度蛋白进行定量分析的新方法。他们用多反应监测技术，结合稳定同位素稀释质谱分析，对6种血浆蛋白进行了多重定量分析，所测蛋白的含量低限范围在1~10 ng/ml之间，也就是说，比用质谱分析直接测量血浆蛋白改进了约1,000倍，而且对样品的处理简单、高效，此法包括用强阳离子交换层析技术去除丰富蛋白质，将分部分离的多肽水平降至最低，如然后再进行液体色层多反应监测质谱分析。
