酶的化学本质
酶（enzyme）是由活生命机体产生的具有催化活性的蛋白质，只要不是处于变性状态，无论是在细胞内还是在细胞外，酶都可发挥其催化作用。关于酶是否蛋白质的问题，在20世纪初曾有过争论。1926年萨姆纳（Sumner）首次从刀豆提取液中分离纯化得到脲酶结晶，并证明它具有蛋白质的性质，提出酶的本质是蛋白质的观点。在20世纪80年代之前，纯酶结晶状态，酶的化学结构和立体结构以及人工合成酶的成功实践，一致认为酶的化学本质是蛋白质。
20世纪80年代，酶学领域的最大突破之一是1982年Cech在研究四膜虫26S rRNA时，发现了一种具有催化功能的RNA分子即通常所说的核酶（ribozyme），近年来又陆续发现了不少RNA具有催化活性，还发现了一些与其催化活性相关的结构，如锤头结构。至此，人们对酶的本质又有了新的认识，酶的本质也发生变化，即酶是由活生命机体产生的具有催化活性的生物大分子物质。1995年，Cuenoud等还发现有些DNA分子亦具有催化活性。Cuenoud等在体外筛选到一些DNA序列，它们可以将自身5′ 羟基与寡聚脱氧核苷酸的活化的3′ 磷酸咪唑基团相连结。但是，在生物体内，除少数几种酶为核酸分子外，大多数的酶类都是蛋白质。
从上述可知，酶是生物大分子，有许多实验证明，酶在催化反应中并不是整个酶分子在起作用，起作用的只是其中的某一部分，如，溶菌酶肽链的第一至三十四个氨基酸残基切除后，其催化活性并不受影响，这说明了酶催化底物发生反应时，确实只有酶的某一特定部位在起作用。因此，把酶分子中能与底物直接起作用的特殊部分，称为酶的活性中心。在蛋白质酶中，常见的酶活性中心的基团有：Ser-OH、Cys-SH、His咪唑基、Asp-COOH、Gly－COOH、Lys-NH3等。根据与它们与底物作用时的功能分为两类：①与反应底物结合的称结合基团，一般由一个或几个氨基酸残基组成；②促进底物发生化学变化的称催化基团，一般由2～3个氨基酸残基组成。不同酶的活性中心是由于不同酶的完整的空间结构所致，如果酶蛋白变性，其立体结构被破坏，则活性中心的构象相应也会受到破坏，酶则失去活力。
